A espectrometria de massa com transformada de Fourier é a principal característica de desempenho da espectrometria de massa baseada na transformada de Fourier, precisão de massa e resolução são apresentadas na visão de como elas impactam a interpretação de medições em aplicações proteômicas. O movimento dos íons em um analisador de Espectrometria de Massa por Transformada de Fourier pode ser entendido pelos campos magnéticos e elétricos presentes na célula do analisador FTMS. O experimento FTMS é uma série de eventos como ionização, excitação e detecção que ocorrem em sequência. A transformação de Fourier do sinal no domínio do tempo resulta no sinal FT-ICR no domínio da frequência que, com base na proporcionalidade inversa entre a frequência e a relação m/z, pode ser convertido em um espectro de massa. Os íons devem ser detectados, com uma relação m/z selecionada, absorvem a energia máxima através do efeito de um campo de alta frequência e um campo magnético constante perpendicular a ele. A energia máxima é obtida por íons que satisfazem a condição de ressonância do ciclotron e, como resultado, são separados de íons de diferentes massas/cargas. As vantagens da espectrometria de massa com transformada de Fourier incluem alta resolução de massa, precisão de determinação de massa e fragmentação específica da estrutura.
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Journal of Proteomics & Bioinformatics, Journal of Pharmacogenomics & Pharmacoproteomics, Journal of Chromatography & Separation Techniques, Industrial Chemistry: Open Access, Journal of Chromatographic Science, Chromatography Research International e Journal of Liquid Chromatography & Related Technologies