O dobramento de proteínas por espectrometria de massa é a chave para a estrutura e função da proteína. O dobramento de proteínas por espectrometria de massa tornou-se um poderoso método biofísico, que pode esclarecer tanto a estrutura quanto a dinâmica das proteínas. A ligação do ligante pode alterar o estado conformacional da proteína, e alterações na sequência de aminoácidos da proteína podem alterar tanto a estrutura quanto a atividade, o que pode causar estados de doença. Além da distribuição do estado de carga, também podemos estudar o dobramento e a dinâmica de proteínas por MS, trocando deutério pelos grupos amida do esqueleto peptídico. A troca de prótons de amida por deutério ocorre na escala de tempo de milissegundos. O câmbio é muito mais rápido que o ritmo de fechamento.
Jornais relacionados de dobramento de proteínas por espectrometria de massa
Journal of Proteomics & Bioinformatics, Journal of Analytical & Bioanalytical Techniques, Journal of Chromatography & Separation Techniques, Journal of Chromatographic Science, Chromatography Research International e Journal of Liquid Chromatography and European Journal of Mass Spectrometry