Muitas interações proteína-proteína são mediadas por módulos de reconhecimento de peptídeos, domínios compactos que se ligam a peptídeos curtos e desempenham um papel crítico em uma ampla gama de processos biológicos. Dados experimentais recentes de interação de proteínas nos fornecem uma oportunidade para examinar se podemos explicar ou mesmo prever suas interações por análise de sequência computacional.
O projeto de interações proteína-peptídeo tem uma ampla gama de aplicações práticas e também revela insights sobre a base do reconhecimento molecular.
O método mais simples para identificar os parceiros de ligação de um peptídeo é usá-lo como isca em um experimento suspenso de afinidade e, em seguida, detectar suas proteínas de ligação diretamente. Os ensaios pull-down são úteis tanto para confirmar as interações proteína-proteína que foram previstas usando outras técnicas (por exemplo, coimunoprecipitação) quanto como ferramentas de triagem inicial para identificar novas interações proteína-proteína. Peptídeos sintéticos são comumente usados para verificar suspeitas de interações proteína-proteína, interrompendo a ligação competitivamente. Peptídeos biotinilados, que contêm um domínio funcional específico, e seus correspondentes peptídeos nativos de controle são imobilizados em resinas conjugadas com avidina. As amostras são incubadas com as resinas. Em seguida, lave as resinas para remover quaisquer proteínas não ligadas. As proteínas ligadas são eluídas e analisadas usando SDS-PAGE.
Jornais Relacionados de Interações Peptídicas Proteicas
Bioengenharia e revistas científicas biomédicas, proteômica e bioinformática, ciência celular e terapia, biologia celular e molecular, projeto e seleção de engenharia de proteínas, avanços em química de proteínas, aminoácidos, peptídeos e proteínas.